Белки мяса наиболее устойчивы к денатурации при физиологических значениях pH (около 7) и наименее устойчивы при значениях pH 5,2…5,5, близких к изоэлектрической точке, т. е. когда их растворимость минимальна.
Снижение гидрофильных и увеличение гидрофобных свойств белков сопровождаются уменьшением их водосвявывающей способности и гидратации, происходит изменение амфотерных свойств белка, выражающееся в небольшом сдвиге pH мяса в нейтральную область.
Возникновение новых связей между полипептидными цепями в белковой молекуле приводит к уменьшению гидрофильных центров за счет блокирования полярных группировок в результате их взаимодействия. На поверхности белковой молекулы увеличивается количество гидрофобных групп.
В фибриллярных белках (миозин, актин и др.) нагревание вызывает переход от изогнутой складчатой конфигурации полипептидных цепей к более растянутой спиральной конфигурации, что сопровождается перегруппировкой водородных связей и дезориентацией полипептидных цепочек.
При денатурации глобулярных белков (миогена, глобулина X, миоальбумина, миоглобина) происходит развертывание сложенной в складки полипептидной цепи, образующей глобулу. В результате перегруппировки и возникновения новых водородных связей освобождающаяся цепь образует новую пространственную конформацию.
При тепловой денатурации белков в зависимости от продолжительности нагрева и температуры происходит разрыв водородных связей, удерживающих полипептидные цепи в нативной конформации. Следует отметить, что разрываются не все водородные связи, а только некоторая их часть. Поэтому степень денатурации будет различной от незначительных структурных изменений до существенного изменения положения полипептидных цепей относительно друг друга в зависимости от продолжительности и интенсивности теплового воздействия.
Тепловая кулинарная обработка
Тепловая кулинарная обработка | Интернет журнал Sandra
Комментариев нет:
Отправить комментарий